Ciência e Tecnologia
publicado em 25/04/2012 às 18h00:00
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Foto: Benjamin Schuler/UCSB
Montagem do dispositivo para monitorar uma proteína Cadeia de dobragem do amino ácido em uma proteína tridimensional
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Montagem do dispositivo para monitorar uma proteína
Cadeia de dobragem do amino ácido em uma proteína tridimensional

Uma equipe internacional de pesquisadores anunciou um novo entendimento de um processo pouco conhecido que acontece em praticamente todas as células de nossos corpos. O enrolamento de proteínas é o processo pelo qual as cadeias dobradas ainda não formadas de aminoácidos assumem suas formas e funções específicas. E estas funções variam amplamente: no corpo humano, as proteínas se dobram para se tornar músculos, hormônios, enzimas, e vários outros componentes. "Este processo de dobramento de proteínas é ainda um grande mistério", diz um dos autores do artigo Everett Lipman da UC Santa Barbara, nos Estados Unidos. "

De acordo com informações publicadas no site da UC Santa Barbara (UCSB), a forma final de uma proteína é principalmente determinada pela sequência de componentes de aminoácidos presentes na cadeia ainda não formada. No processo, os componentes colidem uns contra os outros, e quando a configuração correta é ativada, a cadeia passa pelo seu "estado de transição" e se encaixa em uma forma definida.

"O que gostaria de entender é como, eventualmente, a sequência de química de uma proteína determina o que ela vai se tornar e em quanto tempo" , diz Lipman.

Usando uma técnica de mistura microfluídica no departamento de física da UCSB, o estudante Shawn Pfeil - em colaboração com pesquisadores das universidades de Zurique e do Texas - conseguiu monitorar a reconfiguração extremamente rápida das moléculas individuais de proteínas durante o processo de dobra.

No misturador microfluídico, um produto químico "desnaturante" utilizado para desvendar as proteínas foi rapidamente diluído, permitindo a observação do processo de dobra previamente inacessível em condições naturais. As medições demonstraram que o atrito interno desempenha um papel mais importante no processo de dobragem do que o imaginado. "Nessas escalas de tamanho, tudo é dominado por atrito," diz Lipman

A fricção entre a molécula e o seu meio líquido é um problema, bem como a fricção "seca" que é independente do solvente circundante. O atrito interno retarda o processo de dobragem, reduzindo a taxa em que a cadeia de aminoácidos explora diferentes configurações que podem levar ao estado de transição. O tempo que uma proteína demora para encontrar o seu estado natal - sua forma final - aumenta a probabilidade de ele permanecer em um estado sem dobras.

"Quando desdobrada, uma proteína se torna mais vulnerável a ficar presa em um estado sem dobras, ou a se agregar com outras moléculas de proteínas sem dobras" , diz Lipman. O pesquisador observa que a agregação de proteínas deformadas pode contribuir para o desenvolvimento de vários tipos de doenças, tais como o Alzheimer. Por outro lado, a proteína desdobrada e não utilizada pode ser quebrada pela célula em componentes aminoácidos.

Embora não exista uma ligação confirmada entre o atrito interno e agregação, ou qualquer padrão de fricção para uma proteína que afete as outras da mesma maneira, Lipman e seus colegas estão mais próximos de uma compreensão do grau em que o atrito interno afeta o processo de dobra de proteínas.

"Estas medidas mostram que em condições realistas, atrito interno desempenha um papel significativo na dinâmica do estado desdobrado" , conclui Lipman.

Fonte: Isaude.net
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