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publicado em 04/12/2012 às 11h05:00
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Treinta nuevas moléculas - algunos con acción farmacológica potencial - fueron descubiertos en el Instituto Butantan durante un proyecto de investigación que marca el actual conjunto de péptidos en el veneno de tres especies de Bothrops, entre ellos yarará.

El objetivo de este estudio fue describir la complejidad de peptidoma, o un conjunto de péptidos presentes en el veneno de la especie B. jararaca, B. y cotiara B. fonsecai, Solange María de Toledo, dijo Serrano, coordinador de la investigación.

Los resultados del estudio, considerado el más completo jamás realizado sobre peptidomas de venenos de serpiente, fueron puestos en libertad en artigo publicado en la edición de noviembre de la revista Molecular y Proteómica Celular.

44 péptidos fueron secuenciados, de los cuales 30 eran todavía desconocidos. Entre las nuevas moléculas, por lo menos cuatro han probado mostró actividad de potenciación de la enzima de la bradicinina y la inhibición de la conversión de la angiotensina, sustancias implicadas en el control de la presión arterial.

La primera péptido bradiquinina veneno potenciador jararaca se aisló en 1960 también dio lugar a toda una clase de fármacos antihipertensivos que pertenecen, por ejemplo, captopril.

Para el investigador que estudia los venenos de las enzimas proteolíticas por algún tiempo, era enfoques importantes utilizando espectrometría de masas y la bioinformática para mapear y describir los puntos de divisiones - las toxinas que sufren actividad enzimática, principalmente metaloproteinasas, cuando la homeostasis de veneno se descompone durante el procesamiento de los venenos para el análisis.

Los análisis se realizaron en el Centro de Toxicología Aplicada (CAT), una de la Investigación, Innovación y Difusión (Cepid) FAPESP durante postdoctoral Tashima Alexander Keiji, actualmente profesor en el Departamento de Ciencias de la Tierra y de la Universidad Federal de São Paulo (Unifesp), campus Diadema.

Para identificar los péptidos presentes en las muestras de veneno de Bothrops tres especies, el primer paso se separa de esas proteínas (que son moléculas más grandes), dijo Tashima.

Nos separar la fracción de proteína de la fracción de péptido, que en conjunto corresponden a la mayoría de las sustancias presentes en la secreción, por un proceso llamado extracción en fase sólida, dijo.

Entonces, la fracción de péptidos se analizaron con la ayuda de un espectrómetro de masas, un aparato que mide la relación de masa / carga de las moléculas ionizadas de información de masas de moléculas intactas y fragmentos de las mismas.

La mayor dificultad en el caso de veneno peptidoma, es una falta de base de datos que permiten la identificación de las cadenas de aminoácidos automáticamente. En la mayoría de los casos, es necesario hacer la secuenciación manual, Tashima explicó.

Según Serrano, es por eso que el conocimiento de los proteomas de venenos se mueve mucho más rápido que el conocimiento sobre peptidomas. Investigador del grupo había investigado el conjunto de proteínas producidas por estas tres especies en estudios anteriores.

Los venenos de serpiente son fuentes ricas en péptidos biológicamente activos, sin embargo, debido al bajo número de secuencias depositadas en bases de datos, los avances en el descubrimiento de nuevas moléculas se ha producido lentamente. Esto es aún más crítico para especies raras como B. y cotiara B. fonsecai, ambos considerados en peligro de extinción y para la cual existen pocos estudios en la literatura, dijo el investigador.

<b> resultados inesperados </ b>

Al hacer que la secuencia de las cadenas de polipéptidos, los investigadores se sorprendieron al encontrar que las muestras peptidoma de veneno fresco era mucho menos complejo que el presente en las muestras de veneno liofilizado.

Cuando el veneno se somete a condiciones de laboratorio, las enzimas proteolíticas presentes de forma natural en la secreción en acción y comienza a degradar las proteínas, resultando en más péptidos, Tashima explicó.

Los científicos compararon tres tipos de muestras: veneno frescas cosechadas en presencia de inhibidores de enzimas proteolíticas, veneno liofilizado se diluye en una solución con inhibidores de enzimas proteolíticas y la solución diluida de ácido veneno liofilizado. El último mostró el mayor número de fragmentos de proteínas, o ha sido objeto de una mayor degradación.

Nosotros no esperamos observar una degradación de las proteínas de fuerte. Ahora, será necesario estudiar el impacto que, por ejemplo, en la producción de suero antiofídico, que se hace típicamente de veneno liofilizado, dijo Tashima.

Los Bothrops son responsables de alrededor del 90% de las mordeduras de serpientes que se producen en el país, dijo el investigador. La gran mayoría de los casos de víbora, común en todo el país. Ya B. cotiara está presente sólo en las regiones de bosque de Araucaria y B. fonsecai en el Bosque Atlántico.

Para Armelin Hugo Aguirre, coordinador de CAT-CEPID, la investigación demuestra las ventajas de la aproximación proteómica para el estudio de los venenos. El apoyo de la FAPESP está terminando este año, pero dejó un espectrómetro de laboratorio equipado con la última generación que nos permite realizar análisis detallados de estructuras tan complejas como la de los venenos de serpiente. Por otra parte, permitió capacitar recursos humanos calificados, dijo.

O artigo Peptidomics of Three Bothrops Snake Venoms: Insights Into the Molecular Diversification of Proteomes and Peptidomes pode ser lido aqui.

Fuente: FAPESP
   Palavras-chave:   Molécula    Veneno de serpiente    Yarará    Bothrops    Instituto Butantan    Péptidos    Solange María de Toledo Serrano   
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